Diabetesfragen > Theorie
Insulinmenge und Auswirkung auf den DEA bzw. SEA
Joa:
--- Zitat von: unknown ---
--- Zitat von: Joa ---Wenn ich Dich richtig verstehe gehst Du davon aus, dass räumliches Splitten einer Insulindosis praktisch keine Konsequenzen hat, ausser dass die Dauer der Insulinwirkung verkürzt wird? :grübel:
--- Ende Zitat ---
Ja.
--- Ende Zitat ---
Also, die Aufteilung von 9 IE Insulin auf 3 x 3 IE Insulin führt zwar zu einer kürzeren Wirkzeit, hat aber die gleiche Anstiegsdauer zum Wirkgipfel wie die größerere Dosis? Danach fällt aber die Wirkung schneller ab? Oder ist der Wirkgipfel im Verhältnis zur Dosisgröße höher?
Wenn beides nicht, wo bleibt dann das verschwundene Insulin?
Mal abgesehen von meiner subjektiven Erfahrung, dass ich durch das Splitten eine deutlich schneller eintretende Insulinwirkung (bemerkbarer Art) erzielen kann.
Nun, jeder Körper ist anders. :zwinker:
Gruß
Joa
Joerg Moeller:
--- Zitat von: unknown am November 08, 2010, 20:20 ---Deshalb kann man den DEA mit dem räumlichen Splitten nicht beeinflussen.
--- Ende Zitat ---
Das könnt ihr behaupten solange ihr wollt. Richtig wird es dadurch aber auch nicht. Natürlich verringert ein Fraktionieren (=Splitten) die Zeit bis zum Wirkeintritt, das ist physikalischen Gesetzen unterworfen und das hab ich hier auch schon des öfteren erwähnt.
Nebenbei ist das auch der Grund, warum ein U40 schneller wirkt als ein U100.
Viele Grüße,
Jörg
Joa:
--- Zitat von: Jörg Möller am November 09, 2010, 11:21 ---
--- Zitat von: unknown am November 08, 2010, 20:20 ---Deshalb kann man den DEA mit dem räumlichen Splitten nicht beeinflussen.
--- Ende Zitat ---
Nebenbei ist das auch der Grund, warum ein U40 schneller wirkt als ein U100.
--- Ende Zitat ---
Was damit zusammenhängt, dass sich die hexameren Insulinmoleküle gegenseitig in der Hexamerbindung stabilisieren.
Je dichter die Insulinkonzentration, umso stärker das Verharren in der hexameren Molekülbindung.
In einem kleineren Depot und dessen Gewebewasserumgebung sinkt die Konzentration des Insulins schneller ab, die Hexamerbindung wird schneller instabil und der Zerfall in Dimere geht schneller von statten. Die Dimere zerfallen dann auf dem Weg der Einwirkung durch mechanische Kräfte zu Insulinmonomeren. Analoga schneller, Normalinsulin langsamer.
Gruß
Joa
In der Konzentrationsabhängigkeit der Hexamerbindungsstabilität mag auch der Grund liegen, dass Teupe sagt, dass die dosisabhängige Wirkzeitverlängerung sowohl für Normalinsulin, als auch für Analoga gilt.
Im Unterschied zu den gängigen Darstellungen der Hersteller und meisten sonstigen Publikationen.
Allerdings bilden nach diesen Meinungen Analoga auch keine Hexamere. :gruebeln:
Joerg Moeller:
--- Zitat von: Joa am November 09, 2010, 19:43 ---Was damit zusammenhängt[...]
--- Ende Zitat ---
Genau!
--- Zitat ---Allerdings bilden nach diesen Meinungen Analoga auch keine Hexamere. :gruebeln:
--- Ende Zitat ---
Und das stimmt eben nicht. Wäre dem so wäre es Jacke wie Hose ob man jetzt 1 IE oder 30 IE spritzt: es würde beides gleich schnell im Blut anfluten.
Egal ob Analoga oder HI: in beiden liegen (in U100) 75% als Hexamere vor. (lt. Prof. Kriegstein)
Viele Grüße,
Jörg
Joa:
--- Zitat von: Jörg Möller am November 10, 2010, 12:33 ---Egal ob Analoga oder HI: in beiden liegen (in U100) 75% als Hexamere vor. (lt. Prof. Kriegstein)
--- Ende Zitat ---
Auch wenn Analoga eine geringere Bereitschaft zur Hexamerbildung zeigen mögen als Normalinsulin und auch ein Stück schneller wieder auseinanderfallen (dissoziieren), ist die Aussage von Teupe schon schlüssig, dass auch für sie annähernd gleich gilt, dreifache Dosis = doppelte Wirkdauer. Natürlich im Zeitverhältnis zu der ansonsten geringeren Wirkdauer von Analoga.
Gruß
Joa
p.s. bis Normalinsulin aus Hexamerbindungen in monomerer Form vorliegt bedürfe es einer 100.000 fachen Verdünnung der Lösung. :kreisch:
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